Asetiltransferase
Asetiltransferase (atau transasetilase) ialah sejenis enzim transferase yang memindahkan kumpulan asetil melalui proses yang dipanggil pengasetilan. Pengasetilan berfungsi sebagai pengubahsuaian yang boleh mengubah fungsi protein secara mendalam dengan mengubah suai pelbagai sifat seperti kehidrofobikan, keterlarutan dan sifat permukaan.[1] Perubahan ini berpotensi mempengaruhi pembentukan protein dan interaksinya dengan substrat, kofaktor dan makromolekul lain.[1]
Pengelasan
[sunting | sunting sumber]| Asetiltransferase | Substrat | Gen | Kedudukan kromosom | Kumpulan gen | Singkatan |
| Histon asetiltransferase | Sisa lisina di histon[1] | HAT1[2] | 2q31.1[2] | Lisina asetiltransferase[2] | HAT |
| Kolina asetiltransferase | Kolina[3] | CHAT[4] | 10q11.23[4] | Tiada | ChAT[3] |
| Serotonin N-asetiltransferase | Serotonin | AANAT[5] | 17q25.1[5] | N-Asetiltransferase berkaitan GCN5[5] | AANAT[5] |
| NatA asetiltransferase | Terminal N pelbagai protein yang keluar dari ribosom | NAA15[6] | 4q31.1[6] | Domain heliks seperti Armadillo[6]
Subunit N-alfa-Asetiltransferase dengan |
NatA[6] |
| NatB asetiltransferase | Peptida yang bermula dengan Met-Asp/Glu/Asn/Gln[7] | NAA25[8] | 12q24.13[8] | Subunit N-alfa-asetiltransferase
Gen perumah pengekod protein mikro-RNA[8] |
NatB[8] |
Struktur
[sunting | sunting sumber]-
Struktur 3D histon asetiltransferase -
Struktur 3D kolina asetiltransferase -
Struktur 3D serotonin N-asetiltransferase
Ramalan struktur 3D histon, kolina, dan serotonin asetiltransferase ditunjukkan di halaman ini. Struktur 3D protein ini penting dalam interaksi antara mereka dan substratnya, dengan perubahan kepada struktur 3D enzim ini boleh mengakibatkan pengubahsuaian kimia tidak dapat diselesaikan.
Lihat juga
[sunting | sunting sumber]Rujukan
[sunting | sunting sumber]- ^ a b c Marmorstein R, Zhou MM (July 2014). "Writers and readers of histone acetylation: structure, mechanism, and inhibition". Cold Spring Harbor Perspectives in Biology. 6 (7): a018762. doi:10.1101/cshperspect.a018762. PMC 4067988. PMID 24984779.
- ^ a b c Verreault A, Kaufman PD, Kobayashi R, Stillman B (January 1998). "Nucleosomal DNA regulates the core-histone-binding subunit of the human Hat1 acetyltransferase". Current Biology. 8 (2): 96–108. doi:10.1016/s0960-9822(98)70040-5. PMID 9427644. S2CID 201273.
- ^ a b Kim AR, Rylett RJ, Shilton BH (December 2006). "Substrate binding and catalytic mechanism of human choline acetyltransferase". Biochemistry. 45 (49): 14621–14631. doi:10.1021/bi061536l. PMID 17144655.
- ^ a b Strauss WL, Kemper RR, Jayakar P, Kong CF, Hersh LB, Hilt DC, Rabin M (February 1991). "Human choline acetyltransferase gene maps to region 10q11-q22.2 by in situ hybridization". Genomics. 9 (2): 396–398. doi:10.1016/0888-7543(91)90273-H. PMID 1840566.
- ^ a b c d Coon SL, Mazuruk K, Bernard M, Roseboom PH, Klein DC, Rodriguez IR (May 1996). "The human serotonin N-acetyltransferase (EC 2.3.1.87) gene (AANAT): structure, chromosomal localization, and tissue expression". Genomics. 34 (1): 76–84. doi:10.1006/geno.1996.0243. PMID 8661026.
- ^ a b c d Arnesen T, Van Damme P, Polevoda B, Helsens K, Evjenth R, Colaert N, dll. (May 2009). "Proteomics analyses reveal the evolutionary conservation and divergence of N-terminal acetyltransferases from yeast and humans". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 106 (20): 8157–8162. Bibcode:2009PNAS..106.8157A. doi:10.1073/pnas.0901931106. PMC 2688859. PMID 19420222.
- ^ Hong H, Cai Y, Zhang S, Ding H, Wang H, Han A (April 2017). "Molecular Basis of Substrate Specific Acetylation by N-Terminal Acetyltransferase NatB". Structure. 25 (4): 641–649.e3. doi:10.1016/j.str.2017.03.003. PMID 28380339.
- ^ a b c d Van Damme P, Lasa M, Polevoda B, Gazquez C, Elosegui-Artola A, Kim DS, dll. (July 2012). "N-terminal acetylome analyses and functional insights of the N-terminal acetyltransferase NatB". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 109 (31): 12449–12454. Bibcode:2012PNAS..10912449V. doi:10.1073/pnas.1210303109. PMC 3412031. PMID 22814378.
Pautan luar
[sunting | sunting sumber]- Acetyltransferases dalam Tajuk Subjek Perubatan (MeSH) di Perpustakaan Perubatan Negara AS
.svg){kind=small} | Rencana enzim ini ialah rencana tunas. Anda boleh membantu Wikipedia dengan mengembangkannya. |